PTBioch: Panie Profesorze, serdeczne gratulacje z okazji otrzymania Nagrody im. Jakuba Parnasa Polskiego Towarzystwa Biochemicznego. Co dla Pana oznacza to wyróżnienie?

Prof. Artur Osyczka: Dziękuję bardzo. To ogromnie zaszczytne wyróżnienie, szczególnie że przyznawane jest przez środowisko naukowe, z którym jestem związany od lat. Nagroda Parnasa ma długą tradycję i uznanie wśród biochemików, dlatego cieszę się, że nasza praca została tak wysoko oceniona.

PTBioch: Uhonorowana publikacja dotyczy wysokorozdzielczych struktur kompleksu cytochromu b6f roślin. Jakie znaczenie ma to odkrycie dla nauki?

Prof. Artur Osyczka: Nasze badania pozwoliły po raz pierwszy dokładnie zobaczyć, jak ten kluczowy kompleks fotosyntetyczny oddziałuje z cząsteczką substratu. To poskutkowało zaproponowaniem całkowicie nowego mechanizmu, który zakłada, że cząsteczka substratu w trakcie cyklu katalitycznego przepływa jednokierunkowo przez kanał wewnątrz białka. Co ciekawe, może okazać się, że zaproponowany mechanizm dotyczy jedynie fotosyntetycznego cytochromu b6f ponieważ opisywane wcześniej struktury analogicznych białek mitochondrialnych nie wskazują na istnienie takiego kanału w tych ostatnich. Dodatkowo, nasze struktury pokazały, że z cytochromem b6f zasocjowane jest białko regulatorowe TSP9. Białko to, choć znane badaczom białek roślinnych, nie było do tej pory opisywane jako element struktury cytochromu b6f, a jak się teraz okazuje, stanowić może brakujące ogniwo, dla zrozumienia w jaki sposób cytochrom b6f bierze udział w procesie regulacji fotosyntezy.

PTBioch: Czy mógłby Pan przybliżyć nam jak wygadała praca zespołu nad uzyskaniem i opisaniem struktur cytochromu b6f?

Prof. Artur Osyczka: Na początku, przez okres około dwóch lat pracowaliśmy w zespole nad dopracowaniem metody izolacji cytochromu b6f z liści szpinaku. Mimo iż procedury są opisane w literaturze od dawna, musieliśmy wprowadzić szereg modyfikacji, aby uzyskać dobrej jakości aktywny kompleks białkowy. W toku tych badań przeprowadziliśmy też szereg analiz biochemicznych i spektroskopowych. Warto zaznaczyć, że w badaniach przysłużył się znacząco specjalistyczny sprzęt do niskotemperaturowych pomiarów metodą elektronowego rezonansu paramagnetycznego zakupiony w ramach ministerialnego programu POB BiOS (Inicjatywa Doskonałości - Uczelnia Badacza). Natomiast samo uzyskanie i opisanie struktur białka stało się możliwe dzięki niezwykle wartościowej współpracy z Prof. Sebastianem Glattem i członkami grupy biologów strukturalnych, którą kieruje w Małopolskim Centrum Biotechnologii UJ. Dane strukturalne zostały zebrane przy użyciu mikroskopu krioelektronowego Titan Krios G3i, który znajduje się w Narodowym Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS. Chciałbym przy tym podkreślić, że nadal kontynuujemy tę owocną współpracę. W 2024 roku opublikowaliśmy wspólnie w Nature plants kolejną pracę strukturalną i w przygotowaniu mamy następne.

PTBioch: Pańska droga naukowa prowadziła przez Japonię i USA. Co dał Panu ten międzynarodowy kontekst?

Prof. Artur Osyczka: Praca w różnych środowiskach była niezwykle inspirująca. W Japonii nauczyłem się precyzji i wytrwałości, a w USA – otwartości na nowe pomysły i pracy zespołowej. Oba pobyty zagraniczne umożliwiły mi też nawiązanie międzynarodowych kontaktów. Te doświadczenia pomogły mi później zbudować własną grupę badawczą w Krakowie i rozwijać projekty na światowym poziomie.

PTBioch: Czym kieruje się Pan w swojej pracy naukowej?

Prof. Artur Osyczka: Przede wszystkim ciekawością. Interesuje mnie, jak natura radzi sobie z przekształcaniem energii, jak zbudowane są molekularne „maszyny”, które umożliwiają życie. Staram się podchodzić do tych zagadnień interdyscyplinarnie, łącząc biochemię, biofizykę i biologię strukturalną.

PTBioch: Jakie są Pana plany badawcze na najbliższe lata?

Prof. Artur Osyczka: Chcemy jeszcze głębiej przyjrzeć się mechanizmom reakcji redoksowych zachodzących zarówno w fotosyntezie jak i oddychaniu komórkowym. Chcielibyśmy zrozumieć co łączy a co rozróżnia te procesy na poziomie molekularnym. Chcielibyśmy też zrozumieć, jak powstają reaktywne formy tlenu. To ważne nie tylko dla badań podstawowych, ale i dla zrozumienia chorób związanych z dysfunkcją mitochondriów.

PTBioch: Dziękujemy za rozmowę i raz jeszcze gratulujemy Nagrody!

Prof. Artur Osyczka: Dziękuję serdecznie Polskiemu Towarzystwu Biochemicznemu!

Fot. Anna Mirgos